• Concepto de enzima
  • Concepto de catalizador
  • Características de la acción enzimática
    1. Especificidad
      • de sustrato
      • de acción
    2. Acción enzimática
    3. Cofactor
    4. Coenzima
    5. Vitaminas
  • Efecto del pH y de la temperatura
  • Clasificación internacional de las enzimas


    • Indice de Biología


    CONCEPTO DE ENZIMA

    Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

    Principio de enzimas

    CATALIZADOR

    Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.



    En una transformación dada de "A" a "P" , "A" representa las moléculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energía que los separa; si no es por ella, A no existiría, puesto que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es una barrera energética, la energía de activación (Ea), que corresponde al estado de transición.
    Proteínas

    CARACTERÍSTICAS DE LA ACCIÓN ENZIMÁTICA

    La característica más sobresaliente de los enzimas es su elevada especificidad. Esta es doble y explica que no se formen subproductos:
    1. Especificidad de sustrato. El sustrato (S) es la molécula sobre la que el enzima ejerce su acción catalítica.
    2. Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por un enzima específico.

  • La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición.

    E + S

    ES

    E + P

    El sustrato se une al enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico , el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituído por una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato.
  • Algunas enzimas actúan con la ayuda de estructuras no proteícas. En función de su naturaleza se denominan:
    1. Cofactor. Cuando se trata de iones o moléculas inorgánicas.
    2. Coenzima. Cuando es una molécula orgánica. Aquí se puede señalar, que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se puede sintetizar un determinado enzima en el que la vitamina es el coenzima.

    Principio de enzimas
    VITAMINAS Algunas vitaminas son necesarias para la actuación de determinados enzimas, ya que funcionan como coenzimas que intervienen en distintas rutas metabólicas y , por ello, una deficiencia en una vitamina puede originar importantes defectos metabólicos, como puede verse en la tabla adjunta:

    VITAMINAS
    FUNCIONES
    Enfermedades carenciales
    C (ácido ascórbico)
    		Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágeno
    Escorbuto
    B1 (tiamina)
    		Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehidos
    Beriberi
    B2 (riboflavina)
    		Constituyente de los coenzimas FAD y FMN
    Dermatitis y lesiones en las mucosas
    B3 (ácido pantoténico)
    		Constituyente de la CoA
    Fatiga y trastornos del sueño
    B5 (niacina)
    		Constituyente de las coenzimas NAD y NADP
    Pelagra
    B6 ( piridoxina)
    		Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.
    Depresión, anemia
    B12 (cobalamina)
    		Coenzima en la transferencia de grupos metilo.
    Anemia perniciosa
    Biotina
    		Coenzima de las enzimas que transfieren grupos carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.
    Fatiga, dermatitis...

    EFECTO DEL pH Y TEMPERATURA

    1. Efecto del pH. Al comprobar experimentalmente la influencia del pH en la velocidad de las reacciones enzimáticas se obtienen curvas que indican que los enzimas presentan un pH óptimo de actividad. El pH puede afectar de varias maneras:
      • El centro activo puede contener aminoácidos con grupos ionizados que pueden variar con el pH.
      • La ionización de aminoácidos que no están en el centro activo puede provocar modiicaciones en la conformación de la enzima.
      • El sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.
      Algunos enzimas presentan variaciones peculiares. La pepsina del estómago, presenta un óptimo a pH=2, y la fosfatasa alcalina del intestino un pH= 12
    2. La temperatura. Influye en la actividad. El punto óptimo representa el máximo de actividad. A temperaturas bajas, los enzimas se hallan "muy rígidos" y cuando se supera un valor considerable (mayor de 50º) la actividad cae bruscamente porque, como proteína, el enzima se desnaturaliza.


    Principio de enzimas

    CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

    1. Óxido-reductasas
    ( Reacciones de oxido-reducción).

    Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide
    2. Transferasas
    (Transferencia de grupos funcionales)

  • grupos aldehidos
  • gupos acilos
  • grupos glucosilos
  • grupos fosfatos (kinasas)
    • 3. Hidrolasas
    (Reacciones de hidrólisis)

    Transforman polímeros en monómeros.
    Actuan sobre:
  • enlace éster
  • enlace glucosídico
  • enlace peptídico
  • enlace C-N
    • 4. Liasas
    (Adición a los dobles enlaces)

  • Entre C y C
  • Entre C y O
  • Entre C y N
    • 5. Isomerasas
    (Reacciones de isomerización)
    6. Ligasas
    (Formación de enlaces, con aporte de ATP)

  • Entre C y O
  • Entre C y S
  • Entre C y N
  • Entre C y C

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