Propiedades de las proteínas - Especificidad
- Desnaturalización
Clasificación
de las proteínas Funciones y ejemplos de proteínas
Indice de Biología
Las proteínas son biomóleculas
formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno
y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos
tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros
elementos. Pueden considerarse polímeros
de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos
y serían por tanto los monómeros unidad.
Los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos
da lugar a un péptido; si el nš de aa. que forma la molécula
no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior
a 10 se llama polipéptido y si el nš es superior a 50 aa.
se habla ya de proteína. Inicio
de proteínas
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo
(-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Las otras dos valencias del carbono se saturan con un
átomo de H y con un grupo variable denominado
radical R.
Según éste se distinguen 20
tipos de aminoácidos. Inicio de
proteínas
En disolución acuosa, los aminoácidos
muestran un comportamiento anfótero, es decir
pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un ácido liberando protones
y quedando (-COO'), o como base , los grupos -NH2 captan protones, quedando como
(-NH3+ ), o pueden aparecer como ácido y base a la vez. En este caso los
aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica
llamada zwitterion
Inicio
de proteínas
Los péptidos están formados
por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aa. y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula
de agua.
El enlace peptídico tiene un comportamiento
similar al de un enlace doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza
en un plano los átomos que lo forman. Si pinchas aquí
podrás ver en animación la formación del enlace
peptídico.
Inicio de proteínas
La organización
de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura
cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de
la anterior en el espacio. Inicio de proteínas
La estructura primaria es la secuencia de aa. de la
proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica
y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Inicio de proteínas
La estructura secundaria es la disposición
de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van
siendo enlazados durante la síntesis
de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren
una disposición espacial estable, la estructura secundaria. Existen
dos tipos de estructura secundaria:
- la a(alfa)-hélice
- la conformación
beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente
sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de
enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el
-NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En
esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en
forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada.Presentan
esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína. Inicio
de proteínas
La estructura terciaria informa sobre la disposición
de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura
primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria..
Esta conformación globular facilita la solubilidad
en agua y así realizar funciones de transporte
, enzimáticas , hormonales,
etc.
Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Aparecen varios tipos de enlaces:
- el puente disulfuro entre los
radicales de aminoácidos que tiene azufre.
- los puentes de hidrógeno
- los puentes eléctricos
- las interacciones hifrófobas.
Inicio de proteínas
Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles
( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria,
para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas
recibe el nombre de protómero.
El número de protómeros varía desde
dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina,
o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas. Inicio de proteína
- Especificidad.
La
especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada
función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y
una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura
de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos,
cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de
manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza
entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que
sirve para la construcción de "árboles filogenéticos"
- Desnaturalización.
Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes
que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen
la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima
con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza
se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede
producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito ), variaciones
del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína
desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación,
proceso que se denomina renaturalización.
Principio
de proteínas
Se clasifican en : - HOLOPROTEÍNAS
Formadas
solamente por aminoácidos - HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una
fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
| Globulares | Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina
(trigo), hordeína (cebada) Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz). Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina
(huevo), lactoalbúmina (leche) Hormonas: Insulina, hormona del
crecimiento, prolactina, tirotropina Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas...etc. |
| Fibrosas
| Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos Queratinas:
En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos. Elastinas:
En tendones y vasos sanguineos Fibroínas: En hilos de seda, (arañas,
insectos) |
HETEROPROTEÍNAS | Glucoproteínas
| RibonucleasaMucoproteínasAnticuerposHormona luteinizante
|
| Lipoproteínas | De alta,
baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. |
| Nucleoproteínas | Nucleosomas de
la cromatinaRibosomas |
| Cromoproteínas
| Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígenoCitocromos,
que transportan electrones |
Principio
de proteínas
|
| Estructural | Como las glucoproteínas
que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de
los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La
elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina
de la epidermis. |
| Enzimatica | Son
las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores
de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí.
|
| Hormonal | Insulina y glucagón
Hormona del crecimientoCalcitoninaHormonas tropas
|
| Defensiva | InmunoglobulinaTrombina
y fibrinógeno |
| Transporte | HemoglobinaHemocianinaCitocromos |
| Reserva | Ovoalbúmina, de la
clara de huevoGliadina, del grano de trigoLactoalbúmina,
de la leche |
Principio de proteínas
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